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书名 酶催化动力学--方法与应用
分类 科学技术-自然科学-生物科学
作者 (加)A.G.马兰戈尼
出版社 化学工业出版社
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简介
编辑推荐

本书与以往的一些酶学的书籍不同,强调对如何得到动力学模型的理解,了解它们的限制是什么,以及在实际工作中如何应用它们来分析酶动力学数据。书中既介绍了传统的动力学分析的方法和技术,又介绍了酶活特征和酶稳定性特征、可逆与不可逆酶抑制、机理性抑制、酶催化反应的pH依赖性和瞬时状态、多位酶和协同酶、固定化酶和界面酶,以及酶动力学原理的实际运用和在蛋白质结构一功能关系研究中的应用等。可以说这是一本内容全面的酶动力学方面的工具书。

内容推荐

作为生命活动的主要“推动者”,酶是许多重要的药物作用靶点和非常有用的合成反应催化剂。酶催化过程的动力学研究揭示了酶催化反应的速度关系,为催化过程的合理设计提供了强有力的理论支持。

本书系统讲述酶催化的动力学原理及应用,与其他动力学图书相比,不同之处在于:

除了论述传统的酶催化动力学以外,突出介绍界面酶催化、多位点与协同酶、机理性抑制等较难和较新的动力学研究领域;

强调对动力学模型与实验数据拟合程度的评价,针对数据的不同误差结构阐述了许多实用、简单的评判工具和方法;

第14章引导读者对文献中发表的动力学研究数据进行合理分析,甄别其中可能作出的不合理推论,使研究者在自身研究工作中少走弯路;

第15章结合作者自身研究工作,介绍酶催化动力学模型如何用于蛋白质结构与功能关系的研究。

生物工程、生化工程、发酵工程、生物技术等领域的研究生和其他研究者,会发现本书不仅提供了他们急需了解的最新动力学模型,还告诉他们进行动力学研究中可能进入的误区和简便易行的分析策略。

目录

第1章 动力学分析的方法和技巧

1.1概述

1.2基本速度定律

1.2.1速度方程

1.2.2反应级数

1.2.3速度常数

1.2.4积分速度方程

1.2.5应级数和速度常数的实验测定

1.3反应速度与温度的关系

1.3.1理论根据

1.3.2活化能

1.4酸一碱化学催化作用

1.5反应速度理论

1.6复杂反应途径

1.6.1数值积分和回归

1.6.2精确解析解(非稳态近似)

1.6.3精确解析解(稳态近似)

第2章 酶是如何工作的

第3章 酶活特性

3.1过程曲线和反应速度的测定

3.2催化模型:平衡和稳态

3.2.1平衡模型

3.2.2稳态模型

3.2.3v对[S]曲线图

3.3测定催化常数Km和Vmax的一般方法

3.4实例

3.5根据过程曲线测定酶催化参数

第4章 可逆的酶抑制

4.1竞争性抑制

4.2反竞争性抑制

4.3线性混合型抑制

4.4非竞争性抑制

4.5应用

4.5.1琥珀酸抑制延胡索酸酶

4.5.2卢一苯丙酸抑制胰羧肽酶A

4.5.3可选策略

第5章 酶的不可逆抑制

5.1简单不可逆抑制

5.2底物存在下的简单不可逆抑制

5.3与时间相关的简单不可逆抑制

5.4底物存在时与时间相关的简单不可逆抑制

5.5与时间相关的抑制和与时间不相关的抑制之间的区别

第6章 酶催化反应的pH依赖性

6.1模型

6.2催化参数的pH依赖性

6.3测定催化相关功能基团pK值的新方法

第7章 双底物反应

7.1随机序列BiBi机制

7.1.1固定[A]

7.1.2固定[B]

7.2有序序列BiBi机制

7.2.1固定[B]

7.2.2固定[A]

7.2.3底物结合的顺序

7.3乒乓BiBi机制

7.3.1固定[B]

7.3.2固定[A]

7.4机制之间的区分

第8章 多位酶和协同酶

8.1连续相互作用模型

8.1.1基本假设(原理)

8.1.2相互作用系数

8.1.3微观与宏观解离常数

8.1.4模型的推广

8.2协同转变或对称模型

8.3应用

8.4现实性检查

第9章 固定化酶

9.1批式反应器

9.2活塞流式反应器

9.3连续搅拌式反应器

第10章 界面酶

10.1模型

10.1.1界面结合

10.1.2界面催化

10.2单位体积界面面积的测定

10.3饱和界面的酶覆盖率测定

第11章 酶反应的瞬变相

11.1快速反应技术¨

11.2反应机理

11.2.1反应的初期

11.2.2反应的末期

11.3弛豫技术

第12章 酶稳定性

12.1动力学分析

12.1.1模型

12.1.2半衰期

12.1.390%递减时间

12.1.4活化能

12.1_5Z值

12.2热力学分析

12.3举例

12.3.1稳定性的热力学表征

12.3.2稳定性的动力学表征

第13章 机理性抑制

13.1交替底物抑制

13.2自杀抑制

13.3例子

13.3.1交替底物抑制

13.3.2自杀抑制

参考文献

第14章 动力学原理在实际中的应用

14.1测定初始速度吗?

14.2Michaelis-Menten模型适合吗?

14.3初始[S]与速度关系图看起来像什么?

14.4使用的[S]范围适当吗?

14.5在动力学模型中是否有一致性?

14.6结论

参考文献

第15章 在研究蛋白质的结构与功能关系中酶动力学数据的使用

15.1用类似于天然蛋白质的各种微生物体系表达蛋白质吗?

15.2把酶原转变成活性酶的机理是什么?

15.3在活性酶的活化和结构与功能方面前肽起什么作用?

15.4特殊结构和(或)残基在酶结构与功能中起什么作用?

15.5能通过突变使酶的结构对环境条件稳定吗?

15.5.1电荷分布

15.5.2N—Frag突变型

15.5.3二硫键

15.6结论

15.7突变研究中使用的缩写

参考文献

主要参考文献

图书

参考论文

索引

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更新时间:2025/3/30 18:05:48